一项发表在6月27日的Journal of Biology上的研究挑战了人们对mRNA转录成蛋白质的经典理解。这项新研究揭示出EF-G（便利tRNA在细菌中的易位的GTP酶）进入到结合了一种与先前认为的鸟嘌呤核苷（GTP）不同的核苷（GDP）的核糖体中。这种核糖体本身就好像是鸟嘌呤核苷交换因子，而不是先前假设的、未经证实的一些因子。这些发现质疑了RNA易位的经典模型。
根据教科书上的模型，EF-G通过将GTP带入核糖体并将其水解成GDP，从而为翻译过程中的易位提供所需能量。
瑞典乌普萨拉大学的Andrei Zavialov、Vasili Hauryliuk 和Måns Ehrenberg首次进行了一种重要的纯化步骤，以确保他们的GTP没有受到GDP的污染。接着，他们检测了EF-G对GTP和GDP的亲和力。他们的结果强有力地表明EF-G在细胞质中与GDP结合并且其与前易位复合体（由核糖体、tRNA和mRNA链构成）结合形成一种EF-G-GDP复合体。然后，核糖体本身似乎能充当一种GTP交换因子将GDP换成GTP，从而导致核糖体结构的变化。这会触发mRNA的局部易位（在GTP水解后完成）。
这些结果表明核糖体起到了一种前所未知的双重作用：鸟嘌呤核苷交换因子和GTP酶活化蛋白。之后，EF-G与GDP结合在一起从核糖体上脱落下来，并为其他核糖体的再次利用做准备。
这些发现在本质上与所有先前的模型不同，而且这也代表了人们在了解蛋白质合成和基因表达中的一个基本机制——易位。RNA翻译是一种高度保守的机制，并且这些利用细菌系统得出的结果还可能用于更高级的生物体（记者杨淑娟）。
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