“非典”再次暴发的可能性虽然很小，可类似的冠状病毒突然变异、危害人类的可能性依然存在。记者日前从南开大学获悉：由中国科学院院士、南开大学校长饶子和领衔的科研团队，继去年在国际顶尖科学杂志《自然》（Nature）后，2009年科研新成果频出。
2008年，饶子和领衔的研究小组在Nature杂志上公布了
禽流感RNA聚合酶PA亚基剩余的氨基端(PAN)的高分辨率晶体结构，进一步解析了该RNA聚合酶PA亚基剩余的氨基端(PAN)的高分辨率晶体结构，从而基本完成了对流感病毒聚合酶PA亚基的结构生物学研究工作。该项成果开启了广谱抗流感药物研发新纪元的发现，让流感药物难以赶上病毒变异的现状成为历史。
据了解，今年年初，该研究小组在《JVI》杂志上公布研究成果：确定了两个关键的ADRP位点晶体结构，首次进行了冠状病毒ADRP位点系统结构分析。
饶子和介绍，在这篇文章中，研究人员确定了两个关键ADRP位点的结晶结构，包括I型人类冠状病毒2299E和II型鸡传染性支气管炎病毒，以及其各自与ADP核糖形成的复合物的结构，从这些结构分析得到的数据对于冠状病毒的研究十分重要，这也是首次对冠状病毒ADRP位点进行系统的结构分析，为了解这一结构域位点在冠状病毒复制过程中扮演的角色打下了一个基础。
近期，饶子和研究小组又取得了一项重要的研究成果——他们确定了小鼠肝炎病毒A59（Hepatitis Virus A59）中非结构蛋白4的C末端位点晶体结构。这一研究成果公布在《PLoS One》杂志上。
冠状病毒的复制发生在内质网双膜泡上，研究发现，冠状病毒复制复合物在膜上定位需要三个穿膜非结构性蛋白：nsp3, nsp4和nsp6，其中nsp4单独表达后会结合在内质网膜上，但是这种蛋白在感染细胞种则会定位在复制复合物上。
该成果中，研究人员确定了A59中nsp4的C末端亲水位点晶体结构，这对于进一步了解这种蛋白在感染过程中的作用，以及整个病毒复制过程具有重要的意义。
作者：
2009-8-20