最新一期的Nature杂志在线版发布了清华大学生物科学与技术系吴嘉炜教授与王志新院士最新AMPK结构研究成果，Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP-activated protein kinase。
这一文章的通讯作者是清华大学生物科学与技术系的国家杰出青年基金获得者吴嘉炜教授以及97年当选院士的王志新教授。二人均从事生物化大分子结构和功能研究。
磷酸腺苷（AMP）激活的蛋白激酶（AMP-activated protein kinase，AMPK）是一种在细胞内行使能量代谢调节的蛋白激酶。它主要的特征是能与AMP结合，通过AMP感知细胞的能量水平和代谢平衡水平来调节酶的活性。AMPK还对细胞生长，分化以及维持细胞极性具有重要的意义。这些重要的功能使得AMPK成为一个重要的药物靶位，针对肥胖，2型
糖尿病和
癌症。
然而，AMPK与AMP结合的位点以及调节的机制一直不明，科学家们希望能透过结构更深入研究AMPK。王志新等人以Schizosaccharomyces pombe酵母为模型，研究了AMPKα亚基区域，这其中包含酶活性区域和自我抑制区域。
AMPK的这些结构和生物学数据让科研者初步地了解AMPK的工作活性，了解AMPK的异构机制，并且找到了AMPK的活性开关。
（生物通 小茜）
作者：
2009-6-6