据发表于10月16日《Science》杂志的一篇研究报告，剑桥大学分子生物学实验室由Venki Ramakrishnan主持的研究小组首次获得核糖体与延伸因子(elongation factor G,EF-G)结合的图片。
EF-G是一种参与蛋白质生物合成中多肽链延伸过程的移位酶。研究人员对一种采集自海底火山口的耐热菌的核糖体进行研究，他们将核糖体进行纯化，然后加入一种聚合物，该聚合物能够使多个核糖体线性连接并形成晶体结构，此外研究人员还加入一种名为夫西地酸(fusidic acid)的抗生素，该抗生素能使EF-G连接到核糖体上。
之前研究人员试图使EF-G与核糖体一起进行结晶，但结果出现EF-G被其他核糖体取代下来。据Dunham介绍，之后研究人员对核糖体进行部分切割后，才使EF-G结合到核糖体上。
研究人员利用X射线分析了核糖体与EF-G结合形成的晶体，并通过X射线数据研究该晶体的结构。Dunham在该研究报告中描述了EF-G与核糖体相互作用的详细过程。此外，该报告还对研究核糖体与其他类似于EF-G的蛋白之间的相互作用提供了新信息。
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