变构蛋白的活性并非纯粹由结构调控

效应子分子被认为通过与一个变构点（与活性点明显不同）结合、从而诱导和稳定蛋白的某一特定构形状态来控制变构蛋白的活性。一项新的研究表明，认为变构蛋白的活性纯粹由结构调控的观点应当予以修正，将来自蛋白动态的一个经常占支配地位的贡献包括进去。Shiou-Ru  Tzeng  和  Charalampos  Kalodimos对与“降解物激活蛋白”（CAP）相结合的环AMP进行了定性。CAP是被经常用作变构模型的一个转录激活蛋白。他们出乎意料地发现，即便是当处在一个从结构上来讲没有活性的构形时，CAP也能被蛋白动态的变化所激活，以便与配体（DNA）结合。