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近日，来自加拿大约克大学的研究人员Katalin A. Hudak等人发现，一种具有抗HIV-1活性的抗病毒蛋白通过激活有丝分裂原激活的蛋白激酶通路增强了病毒感染活性。相关论文发表在5月1日的PLoS ONE。
美洲商陆是一种产自北美洲东部的有强烈气味的高大的草本植物,又名美洲商陆果。美洲商陆抗病毒蛋白(PAP)是美洲商陆合成的一种糖苷酶，具有广谱抗病毒活性。
之前的研究表明,PAP能够移除HIV-1及1型人T细胞白血病病毒mRNA的嘌呤碱基。而这种脱嘌呤作用通过停止核糖体在碱基缺失位点的移动，减少了病毒蛋白的合成。
为了检测这种蛋白对病毒的作用，Katalin A. Hudak等人在HIV前病毒克隆的细胞瞬时表达了PAP。ELISA分析结果表明，PAP能够显著减少病毒产生。然而，1G5细胞的单周期感染及MT2细胞的有效感染的结果表明，PAP表达的细胞所释放的病毒颗粒多了约7倍的感染活性。
研究发现,PAP的表达能够激活ERK1/2 MAPK通路，导致病毒p17基质蛋白增强的磷酸化作用。
Katalin A. Hudak表示,在评估异种蛋白的抗病毒潜能时,研究宿主细胞内表达的异种蛋白的作用是极其重要的。