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α-共核蛋白堆积导致神经元坏掉

来源:生物谷
摘要:利用双光子显微镜(two-photonmicroscope)能够观察活组织深处的特点,来自在美国加州大学圣地亚哥分校医学院的研究人员发现新的证据:神经元内部的α-突触核蛋白(alpha-synuclein,也译作α-共核蛋白)堆积导致它们不仅产生“漏洞”,而且因为钙流动而导致它们坏掉。这些发现---第一次在转基因帕金森疾病模式小鼠体内开展-......

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利用双光子显微镜(two-photon microscope)能够观察活组织深处的特点,来自在美国加州大学圣地亚哥分校医学院的研究人员发现新的证据:神经元内部的α-突触核蛋白(alpha-synuclein,也译作α-共核蛋白)堆积导致它们不仅产生“漏洞”,而且因为钙流动而导致它们坏掉。

这些发现---第一次在转基因帕金森疾病模式小鼠体内开展---于2012年7月18日发表在Journal of Neuroscience期刊上,从而让人们深入了解帕金森疾病和其他被称作共核蛋白病(synucleinopathy)的神经退化性疾病在细胞水平上如何产生和发展。

在此之前利用细胞培养物开展的体外研究已提示着α-共核蛋白的异常堆积导致细胞内的钙控制和运动失调,其中钙被用作一种信号分子和神经递质。然而,人们仍不清楚钙变化是否能够在更加复杂的活动物中发生。

论文通讯作者、神经科学和病理学教授Eliezer Masliah博士说,“这是第一次我们能够在体内证实α-共核蛋白聚集物的作用。”

这种聚集物影响神经元的细胞膜,使得它们产生更多的孔。它们也影响神经元内部诸如线粒体之类的细胞器的膜。能量是将钙泵出和泵入细胞所必需的。如果线粒体膜遭受破坏,钙积累在一起,从而破坏神经元和导致它坏掉。

Masliah说,这些新发现可能有助于科学家们和医生们量化和修复α-共核蛋白积累导致的神经元损伤,而且他们已与其他人开发出化合物来堵上神经元和线粒体上的漏洞,从而阻止异常的钙流。他们能够在活动物中实时监控开发出的药物如何逆转α-共核蛋白的毒性作用。这代表着一种独特的策略来快速评估新化合物的疗效。

作者: 2012-7-28
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