早年毕业于北京大学医学院的窦雅丽（Yali Dou, Ph.D.）博士现任密歇根大学副教授，主要研究方向为表观
遗传学，组蛋白质组学方面。近期其研究小组在《Molecular Cell》杂志上发表了有关MOF的研究成果，提出了一种新型的调控机制。
MYST组蛋白乙酰转移酶（histone acetyltransferase,HAT）广泛存在于从酵母到人的真核生物中，在真核生物的转录调控中起着重要的作用，这一家族中MOF蛋白在转录活性中扮演着重要的角色——组蛋白H4乙酰转移至K16。MOF基因长1 575 bp(GenBank登录号为DQ442997)，开放阅读框(ORF)长1 326 bp，无内含子，基因编码442个氨基酸，预测蛋白质的分子量为51.4 kD，序列中有HAT核心结构域、锌指结构域和染色质域3个保守的结构域，与其他物种同源基因具有较高的序列相似性。
到目前为止，虽然已经获得了一些MOF调控方面的研究成果，但是在高等真核生物中，科学家们还不是很清楚MOF的调控机制和模式。在这篇文章中，研究人员在两组进化上保守的不同复合物： MSL和MOF-MSL1v1中分析MOF的乙酰转移酶活性。
他们发现虽然这两种MOF复合物在组蛋白H4K16的活性方面存在较小差异，但是在对底物p53这种非组蛋白的作用活性方面却存在极大差异。进一步研究证明MOF-MSF 1v1是一种无论体内，还是体外实验中，p53靶基因获得最佳转录活性的必需因子，这些研究结果提出了一种新型的作用模型：两个MOF复合物能与其它组蛋白修饰活性因子一起调控转录活性的不同阶段。
近期除了这一研究成果外，Cell杂志还刊发了另外一项MOF研究成果，这项成果详细的阐明了H3S10的磷酸化启动基因表达的机制。
首先衔接蛋白（adopter protein 14-3-3）结合到磷酸化的组蛋白上，然后吸引组蛋白乙酰化酶MOF，MOF将组蛋白H4K16乙酰化。H3S10ph/H4K16ac形成的组蛋白密码能够结合BRD4，然后进一步结合转录延伸因子P-TEFb并结合RNA聚合酶II进行基因的转录。
H3S10也是细胞周期中G2期到M期的一个标志，估计又一条完全不同的级联反应，同样是H3S10为什么会结合不同的蛋白进而产生不同的作用。
作者：
2009-11-4