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早年毕业于清华大学的徐华强（H. Eric Xu）教授现任美国Van Andel研究所结构科学与药物发现中心主任，2009年入选国家千人计划，兼任中国科学院上海药物研究所研究员。其研究组主要从事膜受体和核受体转换的分子结构特点与功能关系研究，获得多项原创性发现，近期徐华强教授在Cell出版社旗下的Structure杂志上发表题为“Couple Dynamics: PPARγ and Its Ligand Partners”的点评文章，介绍了PPARγ 及其配体研究的最新成果，指出这些成果将有利于基于PPARγ的治疗糖尿病的药物的开发。
过氧化物酶体增殖剂活化受体γ(peroxisome proliferator-activated receptor，PPARγ)是一个由配体激活的核转录因子，属于核激素受体(nuclear hormone receptor)超家族，与脂肪形成、免疫应答以及脂质和糖类代谢等生理过程密切相关，是胰岛素增敏剂噻唑烷二酮类药物（TZDs）作用的靶分子，是近年来的研究热点。
近期来自Scripps研究院等处的研究人员解析了PPARγ的配体动力学机制，他们指出配体结合过程并不是一个静态的过程，其中涉及了多种复杂的动力学机制。一个灵活的配体在结合靶标后，能变换其构象，而蛋白也可以变换构象和动力学来配合配体的结合。
研究人员利用核磁共振NMR技术，发现PPAR能通过缓慢的构想转换，变换多个结合模式，以便配体结合。通过氢/氘交换NMR技术，以及定位研究，他们发现配体诱导受体的稳定性和结合模式与配体应答分级有关。这一发现说明配体和受体动力学能影响PPAR的分级转录调控。
徐教授认为这项成果指出了配体和受体的动力学构型能影响配体依赖性PPARγ活性的分级，这将为设计基于PPARγ的抗糖尿病药物设计提出新的思路。
徐教授研究组近年来在脱落酸信号通路研究方面获得了许多重要的成果，在2009年，徐教授就与朱健康教授在Nature杂志上发表了ABA受体研究成果，他们通过结构比较和生化分析，确认了PYL2–ABA–PP2C复合物的晶体结构，以及分析了该复合物对ABA信号通路的启动和关闭的分子结构机制。
之后成果不断，去年徐教授研究组又接连报道了ABA信号通路中激酶和磷酸酶的复合体结构，从中发现激酶与ABA受体对磷酸化酶的识别有惊人的相似性；以及调控ABA信号通路激酶的自身激活机制。这些成果都将有助于推进农作物的基因工程及抗旱、抗盐的药物发现。
（生物通：万纹）