来自阿拉巴马州大学生物化学与分子
遗传学系，细胞生物学系，纪念斯隆－凯特琳
癌症中心（Memorial Sloan -Kettering Cancer Center）的研究人员识别出了组蛋白H2A的主要去泛素化（deubiquitination）过程，也证明H2A去泛素化是细胞周期和基因表达的关键步骤。之前的研究虽然揭示了一些组蛋白泛素化的机制，但是并未在H2A去泛素化过程机理研究中获得进展，这一突破性的研究成果目前公布在《自然》杂志上。
文章的通讯作者是来自阿拉巴马大学的王横滨（Hengbin Wang，音译）副教授，其早年毕业于河北师范大学，于中国农业大学获得博士学位，之后赴日本九州大学进行博士后研究工作，目前任阿拉巴马大学副教授。
组蛋白翻译后修饰在染色体结构和功能方面具有十分重要的意义，扮演着调控者的角色，这些修饰中的组蛋白泛素化（ubiquitination）主要出现在组蛋白H2A和H2B上，近期虽然已识别出组蛋白H2A的泛素化配基在Hox基因沉默和X染色体失活的H2A泛素化过程中起到了关键作用，但是H2A去泛素化（deubiquitination）过程中的酶以及H2A去泛素化作用至今并不清楚。
在这篇文章中，研究人员报道了组蛋白H2A，Ubp-M（也称为USP16）主要泛素化的功能性特征，实验表明体外Ubp-M接近于核小体底物，与组蛋白H2A去泛素化特异性相关，但是体外与体内都与H2B无关。
值得注意的是，研究人员敲除了HeLa细胞中的Ubp-M，结果发现细胞周期的有丝分裂过程受到影响，导致细胞生长缓慢，进一步研究则揭示Ubp-M引起的H2A去泛素过程是接下来的H3上Ser10的磷酸化，以及细胞进入有丝分裂过程中染色体分离（chromosome segregation）的必要条件。
而且研究人员也证实Ubp-M可以通过H2A去泛素化调控Hox基因表达，阻断Ubp-M的功能会导致光滑爪蟾（Xenopus laevis）的生长缺陷。这些研究识别出了组蛋白H2A的主要去泛素化过程，也证明H2A去泛素化是细胞周期过程和基因表达的关键步骤。
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