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细胞中的磷酸酶具有重要的调控作用，参与了包括葡萄糖转运、脂质代谢和信号传导在内的多种细胞功能。
磷脂酸磷酸酶Ⅱ（PAP2）是一类能将底物去磷酸化的蛋白家族，而大肠杆菌PgpB（phosphatidylglycerol-phosphate phosphatase B）是这个家族中的一个重要成员。PgpB不仅能够催化去除脂质底物末端的磷酸基团，而且是许多亲水小分子跨膜转运所必需的蛋白，与人体内具有多种生理作用的葡萄糖-6-磷酸酶同源，
中科院生物物理所的张凯教授领导研究团队，通过X射线晶体学技术解析了PgpB的结构，分辨率达到了3.2 Å。这一成果提前发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志的网站上。
研究人员在晶体结构的基础上发现，PgpB与可溶性PAP2酶具有类似的拓扑折叠和几乎相同的活性位点。由此可见，PAP2家族中的膜整和成员和可溶性成员具有同样的催化机制。不过二者的底物结合机制存在根本上的差异。
随后，研究人员向PgpB中引入一系列点突变，并且分析了这些突变体的热稳定性和酶活性。由此，他们提出了PgpB对脂质底物的识别机制。
在人体内的血糖浓度调控和内稳态维持中，葡萄糖-6-磷酸酶具有非常关键的作用。而这项研究将有助于人们进一步理解这种酶的功能。此外，PgpB的三维结构还为人们提供了研究真核PAP2酶的重要模型。
作者简介：
张凯 博士 研究员 博士生导师
国家“千人计划”获得者
中科院生物物理所，生物大分子国家重点实验室副主任，创新课题组组长
教育经历：
1982年 毕业于四川大学物理系，获理学学士学位；1984年 毕业于中国科学院生物物理研究所，获理论生物物理学硕士；1992年 毕业于美国俄勒冈大学，获生物物理学博士；1992-1995年 美国俄勒冈大学霍华德·休斯医学研究所，博士后
任职经历：
1995-2009年，美国俄克拉荷马州医学研究基金会助理研究员、副研究员、研究员；2004-2009年，中国科学院生物物理研究所客座教授；2010-今，中科院生物物理所蛋白质国家重点实验室教授；2010年入选国家“千人计划”；2011-今，生物大分子国家重点实验室副主任
张凯研究员长期从事蛋白质结构生物学研究。现已发表学术论文逾九十篇。代表性研究成果见于Nature、Science、Nature Structural and Molecular Biology、EMBO Journal及Genes and Development 等学术期刊。
研究方向：跨膜转运蛋白MFS晶体结构研究、G蛋白偶联受体（GPCR）家族信号转导机理研究