泛素是一个由76个氨基酸组成的高度保守的多肽链，因其广泛分布于各类细胞而得名。泛素共价地结合于底物蛋白质的赖氨酸残基，被泛素标记的蛋白质将被特异性地识别并迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，在蛋白质降解过程中泛素的枢纽作用越来越得到研究者的重视。2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。
泛素标记一个蛋白有以下三个步骤：
一、泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。
二、E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。
三、泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。
最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。
细胞中的蛋白质处于不断地降解与更新的过程中，保持细胞正常的蛋白质代谢对于生命的正常功能至关重要。控制蛋白质降解的机制尚未阐明，现在已清楚细胞蛋白的降解是一个复杂的、被严密调控的过程，此过程在细胞疾病和健康状态、生存和死亡的一系列基本过程中(细胞凋亡、DNA修复等）扮演重要角色， 蛋白质降解异常与许多疾病（恶性
肿瘤,神经退行性疾患等）的发生密切相关。基因的功能是通过蛋白质的表达实现的，而泛素在蛋白质降解中的作用机制如能被阐明将对解释多种疾病的发生机制和
遗传信息的调控表达有重要意义。
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作者：
2009-4-4