锌转运蛋白形状改变过程的原子相互作用

10纳米能产生什么差异？当这个问题出现在蛋白质功能研究上，这种细微的差别意味着科学家能否分辨蛋白质中各个原子以及了解这些原子是如何相互作用。

最近美国能源部Brookhaven国家实验室的研究人员通过提高分辨率的方法成功破译了锌转运体蛋白(zinc  transporter  protein)的结构。这项新发现发表在9月13日《Nature  Structural  &  Molecular  Biology》杂志网络版上。该发现不但意味着发现了锌元素调节药物的作用靶点，或许还能加深对植物叶绿体中类似于锌调节酶的其他酶类的了解。

研究人员在Brookhaven实验室的国家同步加速器光源(National  Synchrotron  Light  Source,  NSLS)利用x-射线晶体学不但看到了该蛋白质的结构，还观察到该蛋白质结合并转运锌离子的过程。

此外，研究人员还利用荧光探针研究了该蛋白与锌离子结合时相应的形状改变，并测试了锌转运体蛋白形状改变对锌离子转运能力产生的影响。试验发现，锌离子转运有一种自动调节机制：锌离子结合到细胞后，引发细胞内部的锌转运体蛋白的两个电性相斥的蛋白质区域呈铰链型运动，因而导致跨越细胞膜的该蛋白质的构象发生改变。

因此，当细胞内的锌离子水平过高，则这种形状上的改变能迫使锌离子穿越细胞膜排到细胞外。但目前为止，这种排出锌离子的分子机制还不太清楚。