密歇根大学和霍华德休斯医学研究所的科学家发现了一种命名为HdeA的蛋白质分子伴侣，这种蛋白质分子伴侣能够阻止大肠杆菌免受胃酸的干扰，并能防止蛋白质形成破坏性的团块。这篇研究报告发表在近期的《Proceedings of the National Academy of Sciences》杂志网络版上。
像大肠杆菌之类的致病菌，一旦被摄入到人体或动物体内并接触到胃酸，将导致致病菌自身的蛋白质处于非折叠状态，这种非折叠状态干扰蛋白质正常功能，如果此时蛋白质伴侣HdeA没有介入，将很快引起细菌死亡。当病原菌进入胃中，HdeA能够与非折叠的蛋白质紧密结合，通过结合到细菌的蛋白质上，伴侣分子能够保护细菌免于死亡。
该课题组发现，当细菌进入到小肠的碱性环境中，HdeA释放非折叠蛋白并使蛋白质重新折叠成正确的构象，而不是聚集成团。据主要研究人员Tim Tapley介绍，因为一旦非折叠蛋白被HdeA同时释放，则很容易聚集起来，导致细菌死亡，HdeA蛋白采用了一种独特的“定时释放”机制。在该研究中，研究人员观察到，蛋白质伴侣HdeA逐渐释放非折叠蛋白，这使其更倾向于重新折叠成正确构象。
大多数分子伴侣在发挥功能时需要大量的细胞能量，但HdeA能够利用周围环境中pH改变产生的能量，如细菌胃中的酸性环境转移到微碱性的小肠环境中。（高芳）
作者：
2010-1-2