遗传学证据差不多可确定，β淀粉样蛋白的聚集能以某种形式导致早老性痴呆症。斑块中的纤维是积聚物的最明显形式，因此是最明显的可疑物。
像朊蛋白一样，β淀粉样蛋白可能是以一种感染的形式分布在大脑组织中。
进入21世纪，一种新共识开始出现：β淀粉样蛋白纤维本身具有较弱的毒性，这些纤维似乎能引起有害炎症。特别是当斑块异常密集时，它们易于将β淀粉样蛋白丢弃，而这些淀粉样蛋白则会再次转变为低聚体。在这个模型中，β淀粉样蛋白低聚体是更加使人烦恼的神经毒素。的确，β淀粉样蛋白纤维可能在以一种危害较小的形式捕捉β淀粉样蛋白的范围内,具有自我保护性质。
研究人员现在认为，β淀粉样蛋白低聚体通过直接结合到神经元的膜上或特异性受体上来产生有害效应。据推测，其中的特异性受体包括胰岛素和NMDA谷氨酸受体，这些受体和神经元的膜都是神经元信号传导所必需的。但是，如果β淀粉样蛋白只对神经元产生毒性，它们可能永远不会制服大脑的清除机制，也不会引发疾病。要做到这些，β淀粉样蛋白似乎需要其他的与朊病毒相关的毒性——传染性。
早老性痴呆症可能是一种朊病毒病，这一想法最初由加州大学旧金山分校的斯坦利·普鲁西纳（1997年诺贝尔生理学或医学奖得主）在1984年提出的，他的这一想法曾引起广泛的讨论。直到2005年，不断的研究证明普鲁西纳是正确的——β淀粉样蛋白和朊病毒病一样，都具有毒性和自我复制的状态。
正如麻省理工学院的彼得·兰斯伯里在20世纪90年代中期进行的一系列体外试验中所显示的那样，朊病毒病和早老性痴呆症中的关键自我复制子看似是一个低聚体而不是一个单体，一旦低聚体形成，它就会变成一个能吸引新单体的模板或“种子”，与附近的细胞核快速发生聚集。目前在剑桥市一生物技术公司任职医药首席科学家的兰斯伯里说：“这是一种非线性现象，在此过程中细微的变化能产生巨大的效应。”
一旦“种子”与细胞核聚集，其中的一种细胞核将作为模板以产生新的低聚体，另一种细胞核将产生不断延长的纤维。兰斯伯里表示这种最初的成核现象，比在朊病毒蛋白和Aβ42中发现的具有特殊粘性的一段氨基酸发生得要快。
最近，德国图宾根大学的马赛厄斯·扎克尔领导的研究团队表明，包含来自早老性痴呆症患者的β淀粉样蛋白的大脑物质能够集结小鼠脑中的斑块。β淀粉样蛋白不如朊病毒蛋白耐寒，因此从一个人身上“跳”到另一个人身上的可能性要小得多，但β淀粉样蛋白在组织中确实以一种类似于感染的方式传播。自从扎克尔表示其本质是具有感染性的之后，现已在海德堡大学工作的贝伊鲁瑟说：“尽管我远离β淀粉样蛋白的研究已经很多年了，但我再次对它产生了兴趣。”
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