2008年逆转录病毒研究权威专家Paul D. Bieniasz发现了一种阻止
艾滋病病毒HIV从细胞内释放的蛋白：Tetherin，经过1年的时间，Paul首次解开了Tetherin阻止HIV从细胞中释放的相关机制，成果文章Tetherin Inhibits HIV-1 Release by Directly Tethering Virions to Cells发表在最新一期的Cell杂志上，并被列为研究亮点，同期Emory大学的教授刊发评
论文章Tetherin Is as Tetherin Does。
文章通讯作者是美国洛克菲勒大学、艾伦戴蒙德艾滋病研究中心（ADARC）、逆转录病毒实验室主任Paul D. Bieniasz，3年前，他发现HIV的Vpu蛋白是帮助HIV病毒粒子有效地从宿主细胞膜上脱落释放的关键蛋白。2008年，他再度发现，Tetherin（宿主细胞蛋白），可以通过阻止HIV病毒从宿主细胞释放（将HIV病毒牢牢粘附在细胞表面），而强有力地阻止病毒的复制。这种蛋白质可将病毒颗粒附着在母细胞的外膜上，使它们好像被胶水粘在那里，从而有助于阻止艾滋病病毒（HIV）突变株的扩散。
为追踪Tetherin蛋白，Paul D. Bieniasz研究小组详细检查了已知人类基因的基因活性，并对那些需要Vpu才能使HIV释放的细胞和那些不需要Vpu的细胞进行比较。最后，他们将范围缩小到一个非常有可能的候选者。这个候选者就是tetherin，它通过了研究人员对它进行的所有测试：当tetherin出现而Vpu不出现时，有大量的病毒颗粒堆积在细胞表面；而当tetherin缺失时，即使带有不足量Vpu的病毒都得以逃离。
究竟Tetherin蛋白是如何发挥“逮住”HIV病毒作用的呢？本篇Cell文章Paul D. Bieniasz初步解析了这一机制。
Paul D. Bieniasz研究小组用突变分析和结构域替换等方法，阐明了Tetherin 的高级构象，而非一级结构。这种结构的解析，使得人们可以设计一些缺失Tetherin同源序列而保持抗病毒活性的人工蛋白来对付HIV。 此外Paul D. Bieniasz还发现，Tetherin 可利用其两个锚中的一个，组成同型二聚体而并入HIV-1的病毒颗粒中。这暗示Teherin是独立地和直接地发挥作用的。Tetherin的一个或者两个锚对于其渗入病毒粒子是必需的，这些锚足以拴住囊膜病毒，防止其从胞浆膜出芽。
（生物通 小茜）
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