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摘 要：采用三聚氯氰为活化剂分别合成了牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）和β-环糊精手性固定相，研究了温度在色氨酸,华法令，酮基布洛芬和丹酰化苏氨酸手性拆分中的影响。结果表明，在蛋白手性固定相上对映体间的熵变对色氨酸,华法令和酮基布洛芬的拆分有很大的影响，而丹酰化苏氨酸对映体在β-环糊精手性固定相上的拆分为典型的焓控过程，与蛋白柱有着不同的热力学特性。由于键合方式不同，色氨酸在我们合成的BSA手性固定相上的最佳分离温度为35℃左右，而不是文献报道的以戊二醛为活化剂的24℃。 Abstract：The
effect of column temperature on enantiomeric resolution s of tryptophan,
warfarin and ketoprofen was investigated on bovine and human serum
albumin (BSA and HSA) stationary phases, which were synthesized with s-triazine
as the activator. It was observed that the e ntropy change made a great
contribution to the separation of those enantiomers o n albumin chiral
stationary phases. The column temperature for the maximal resol ution of
tryptophan on the BSA stationary phase prepared by this method was abou
t 35 ℃,
which was not 24 ℃ as
reported for the BSA stationary phase sy n thesized with glutaric
dialdehyde as the activator. This results may come from the different
conformation of the immobilized BSA and HSA due to the different c
oupling methods used. On the other hand, it was indicated that the
resolution of enantiomers on β -CD
chiral stationary phase was mainly contributed from the change of
enthalp y, which means the resolution of chiral solutes on albumin and β-CD
statio nary phases has different thermodynamic behaviors. |
| 基金项目：国家自然科学基金资助项目(No.29725512) 作者简介：张 强(1972-)，男，博士研究生。 作者单位：张强（中国科学院大连化学物理研究所 国家色谱研究分析中心， 辽宁 大连 116011） 邹汉法（中国科学院大连化学物理研究所 国家色谱研究分析中心， 辽宁 大连 116011） 陈小明（中国科学院大连化学物理研究所 国家色谱研究分析中心， 辽宁 大连 116011） 汪海林（中国科学院大连化学物理研究所 国家色谱研究分析中心， 辽宁 大连 116011） 倪坚毅（中国科学院大连化学物理研究所 国家色谱研究分析中心， 辽宁 大连 116011） 张曾子（大连理工大学化工学院， 辽宁 大连 116012） 姚平径（大连理工大学化工学院， 辽宁 大连 116012） 参考文献： ［1］ Erlandsson P, Marle I, Hansson L, et al. J Am
Chem Soc, 1990,1 12:4 573-4 574 |