最新一期的《Cell》已于10月30日出版，同期刊发了中国内地两位科学家的大作，一篇是来自清华大学施一公教授发表的综述文章，一篇是来自中科院上海生命科学研究所生物化学与细胞生物学系和同济大学裴钢院士发表的一篇研究性
论文。
裴钢院士文章
β-Arrestin1 Regulates Zebrafish Hematopoiesis through Binding to YY1 and Relieving Polycomb Group Repression。
β-Arrestin1是参与细胞信号转导的多功能蛋白。最近的研究发现，β-Arrestin1还被发现是调节核转录的关键因子，然而关于这方面的分子机制和生理学意义研究的还不清楚。
在本研究中，裴钢研究小组以斑马鱼为动物模型研究β-Arrestin1的功能，研究发现β-Arrestin1在斑马鱼的发育过程中具有重要的调控作用，并且β-Arrestin1的调控机制具有进化上保守的特征。
将斑马鱼的β-Arrestin1信号沉默掉后发现会引起斑马鱼发育严重缺陷，尤其对斑马鱼造血系统具有极大的破坏。此外，缺失β-Arrestin1还会导致cdx4（一种调节胚胎血液循环系统发育的重要调节因子）及其下游的hox基因的表达受到下调的影响。
如果向斑马鱼注射cdx4, hoxa9a或hoxb4a的mRNA可有效地逆转斑马鱼的造血细胞发育缺陷问题。
往更深层的研究发现，β-Arrestin1能与多能集团PcG结合征集YY1并促进PcG介导的cdx4-hox通路的表达，促进造血干细胞进一步分化成功能性造血细胞。
这些研究数据阐明了β-Arrestin1在斑马鱼发育初期对造血系统的关键调控作用，同时，β-Arrestin1还对PcG介导的cdx4-hox通路的调节具有重要的调节作用。
施一公教授的文章
Serine/Threonine Phosphatases: Mechanism through Structure
磷酸化是表观
遗传学中的一个重要研究课题。我们知道，磷酸化是通过激酶和磷酸酶相对的活性来控制的，也正因此，磷酸化是一个可逆的过程。
特异的去磷酸化作用由少量的丝氨酸-苏氨酸磷酸酶蛋白（PSPs）控制，而这些蛋白又由上千个的磷蛋白亚基构成。很多的PSPs，比如说，磷酸酶1（PP1）和PP2A，通过保守的催化亚基单位和大量的调节性亚单位来达到识别特异底物和发挥调控作用的目的。其他的PSPs，以PP2C和FCP/SCP为代表，包含催化控制区和调节区。
在本综述中，施一公主要解析这些经典的PSPs的结构以及生化功能的关联，尤其以PP2A为重点介绍对象。
（生物通 小茜）
作者：
2009-11-4