在一些病原性细菌感染过程中,III-型分泌系统(T3SS)被组装起来,以便让毒性效应物直接传输进宿主细胞中。在T3SS的组装过程中,内膜蛋白EscU/FlhB之内发生的一个转录后解理事件是促使形成一个可以分泌的状态所需要的。这些蛋白被认为充当一个分子开关的构成部分,该分子开关调控各种不同T3SS成分及所输送的毒性效应物的适当分泌。
在这项工作中,本文作者们发现,大肠杆菌蛋白EscU中的一种II-型beta-turn经历一个自解理过程,该过程通过一个涉及在演化中保留下来的天冬酰胺残迹的环化反应的机制来进行。对点突变和删除突变所进行的结构及活体分析表明,自解理在调控EscU的一个高度保留的区域(该区域是与内膜上其他T3SS成分发生相互作用的一个潜在点)的分子特征中具有微妙的构形效应。
作者:
2008-5-13