施一公等最新《Nature》文章

哈佛大学医学院细胞生物学系，普林斯顿大学分子生物学系Lewis  Thomas实验室的研究者在最新的Nature在线版上发表文章，Chaperone-mediated  pathway  of  proteasome  regulatory  particle  assembly。

文章的作者之一包括现任清华大学特聘教授，生命科学院副院长的施一公教授，通讯作者是来自普林斯顿大学分子生物学系Lewis  Thomas实验室的Daniel  Finley和Steven  P.Gygi。

蛋白酶体（proteasome）是一种在真核细胞内控制多种生命进程的蛋白酶。在蛋白酶体降解泛素蛋白的开始阶段，其调节性颗粒（regulatory  particle，RP）首先解开酶作用底物的折叠，然后将酶作用底物转移到蛋白酶体的核心颗粒位置（core  particle，CP）。调节性颗粒（regulatory  particle，RP）具有19个亚单位，目前RP亚单位的装配过程一直不明。

在本研究中，研究人员以酵母Saccharomyces  cerevisiae为模型，研究蛋白酶体，结果发现，有三个蛋白与蛋白酶体的RP有关联，这三个蛋白分别是Nas6，Rpn14和Hsm3。如果表达这些蛋白的基因发生突变，会导致蛋白酶体失去功能。蛋白酶体的RP装配过程受多种伴侣分子的调控。



（生物通  小茜）