来自厦门大学生命科学学院，美国犹他州州立大学的研究人员发现了第一个直接结合Nur77的激动剂cytosporone B，这一激动剂是从
微生物代谢产物中筛选出来的活性化合物，能够特异地激活Nur77活性，从而证明了一个化合物用于调节受体功能和作为药物研发的潜在性。这一研究成果公布在《Nature Chemical Biology》杂志上。
领导这一研究的是厦门大学生命科学学院长江学者特聘教授林圣彩博士，其早年毕业于厦门大学生物系，后在美国德克萨斯大学西南医学中心获博士学位，目前任厦门大学生命科学学院院长，主要研究领域为细胞生长发育及调控机理方面的信号转导研究。 研究合作者包括吴乔博士和昆明植物研究所的沈月毛博士。
人体细胞核内存在一类具有基因调控作用的核受体(nuclear receptor)，由于长期以来未发现其生理性配体而被称为孤受体(orphan receptor)。每一个孤受体都有特定的生理性配体，且每一对配体/核受体结合后都相应调控一些特定基因转录表达。人类基因组分析发现，核受体超家族至少有48个成员，分为甾体类和非甾体类两大类。核受体作为配体激活转录因子，调节靶基因的表达，影响机体的许多生理功能。
一直以来Nur77被认为是一个孤儿受体，即未发现能够结合并激活其活性的内源配体或体外化合物。近年研究表明，Nur77蛋白在动脉粥样硬化病变局部高表达，在体外则可被oxLDL等炎症刺激在血管平滑肌和巨噬细胞诱导表达，可能是介导动脉粥样硬化发病的重要基因。
在这篇文章中，研究人员从内生
真菌Dothiorella sp.的菌丝中分离得到了cytosporone B(Csn-B)，并通过NMR确定了这种化合物的结构，发现Csn-B能特异性的结合到Nur77上，刺激Nur77的活性，而且研究也发现Csn-B还能提高C57小鼠的血糖含量，这些生物学反应在对照组小鼠中没有出现，从而说明Csn-B能够特异地结合到Nur77配体结合区，通过诱导Nur77蛋白构象改变，激活其活性，从而在小鼠体内发挥调节血糖和抑制
肿瘤的生理功能，也证明了一个化合物用于调节受体功能和作为药物研发的潜在性，是生命科学学院在天然药物的筛选和利用以及化学生物学方面的科研发展的一个重要进展。
作者：
2008-9-17