最近,美国加州理工大学的研究人员首次解开了一个长期存在的谜团,即泛素(ubiquitin)如何在泛素连接酶(ubiquitin ligases)的协助下,添加到控制细胞周期的特殊蛋白质上。这项研究发表在本周的《Nature》杂志上,或将有助于开发治疗
癌症的新方法。
泛素是一种特殊的蛋白质,主要功能是标记需要被分解掉的蛋白质上,使其被水解,标记同一个靶蛋白往往需要4个或更多的泛素分子。在这项报告中,课题组对泛素添加到靶蛋白cyclin E和β-Catenin泛素化的过程进行研究,这两种靶蛋白能够控制细胞的周期。
泛素标记到被降解的蛋白质上,这一过程需要有三种不同的酶E1, E2和E3的参与。简而言之,即泛素活化酶E1激活泛素并将其转移到泛素交联酶E2上,随后泛素连接酶E3识别特定的需要被泛素化的靶蛋白,并将泛素从E2上转移到靶蛋白上。
尽管科学家已经了解了上述过程,但仍然存在一个问题:多个泛素链是以一种已装配好的形式被转移到靶蛋白上呢,还是泛素链一个一个的转移到靶蛋白上?
为了解决这个问题,Pierce通过一种生物学停格动画(biological stop-motion animation)进行演示,这种动画每秒钟可播放100幅图片,可以使研究人员观察泛素从E2上转移到cyclin E蛋白质底物上的每一步骤。
当然,对泛素化过程的探究并不止于此,研究人员将进一步对泛素连接酶E3快速转移泛素到靶蛋白上的分子机制进行研究。(高芳)
作者:
2010-1-6