美国密歇根大学副教授窦雅丽研究小组最近在Molecular Cell杂志上发表了有关MOF的研究成果,提出了一种新型的调控机制。
MYST组蛋白乙酰转移酶(histone acetyltransferase, HAT)广泛存在于从酵母到人的真核生物中,在真核生物的转录调控中起着重要的作用,这一家族中MOF蛋白在转录活性中扮演着重要的角色——组蛋白H4乙酰转移至K16。MOF基因长1575bp(GenBank登录号为DQ442997),开放阅读框(ORF)长1326bp,无内含子,基因编码442个氨基酸,预测蛋白质的分子量为51.4kD,序列中有HAT核心结构域、锌指结构域和染色质域3个保守的结构域,与其他物种同源基因具有较高的序列相似性。
到目前为止,虽然已经获得了一些MOF调控方面的研究成果,但是在高等真核生物中,科学家们还不是很清楚MOF的调控机制和模式。在这篇文章中,研究人员在两组进化上保守的不同复合物:MSL和MOF-MSL1v1中分析MOF的乙酰转移酶活性。
他们发现虽然这两种MOF复合物在组蛋白H4K16的活性方面存在较小差异,但是在对底物p53这种非组蛋白的作用活性方面却存在极大差异。进一步研究证明MOF-MSF 1v1是一种无论体内,还是体外实验中,p53靶基因获得最佳转录活性的必需因子,这些研究结果提出了一种新型的作用模型:两个MOF复合物能与其它组蛋白修饰活性因子一起调控转录活性的不同阶段。
作者:
2009-11-6