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细胞中的每一个蛋白就像是城市公交系统中的乘客，有一个特定的目的地和功能。细胞膜上的通道能帮助指导这些蛋白到达它们的目的地。近期来自哈佛大学，波士顿大学医学院（BUSM）等处的研究人员捕获到了这些通道在开放状态下，蛋白通过膜的过程，这一研究成果公布在10月24日的Nature杂志上。
文章的通讯作者为哈佛大学的Tom A. Rapoport教授，以及波士顿大学医学院生理学和生物物理学教授Christopher W. Akey。其中Rapoport教授是细胞与结构生物学领域中执牛耳的重量级学者，其学术成就备受肯定，获颁美国艺术与科学院院士及美国国家科学院院士等荣誉，具有极高之国际学术声望。Rapoport博士专攻蛋白在内质网间进出的转运过程，以及内质网在形态学上的形塑与维持，持续不断地在Nature、Science与Cell等顶尖国际期刊发表了许多重要的研究成果。
由基因编码的蛋白质是执行特定功能的大分子，也是机体功能的实现者。许多蛋白，如激素和生长因子是通过细胞分泌并移动到血液系统中的，这些蛋白由核糖体加工，后者能与一种称为Sec61/SecY的通道家族相互作用（Sec61/SecY为穿膜提供了路径）。最开始，这些新生的蛋白在制造出来后就被插入到通道中，通道也会帮助新生蛋白进入细胞膜，它们可以作为药物的受体，并且形成离子通道，用于视觉和传送神经细胞信号。
在这项研究中，研究人员利用大肠杆菌样品，确定了高度保守的SecY 通道的结构。并且通过电子显微镜和计算机分析，研究人员还捕捉到了一个新生蛋白进入膜孔的SecY 通道图像。由此研究人员发现通道发生了大幅度移动放大了膜孔，允许新生蛋白穿过细胞膜，并最终到达了目的地
“这就类似于火车车厢通过隧道，SecY/Sec61通道能帮助新生蛋白穿过细胞膜，到达机体中的靶位置。这项研究为了解这些通道的功能提供了重要信息。” AKEY说。
Rapoport教授研究组的另外一个研究方向谁就是ERAD机制，即透过凝集素（the lectins）或内质网的伴侣蛋白（chaperones）来辨认错误折叠蛋白中的次结构。
例如蛋白暴露出的疏水性区域、损坏的半胱氨酸（cysteine residues）或不成熟的基团修饰等，进而辨识出错误折叠的ERAD，并利用各具特异性的泛素-连接酶复合体系统（ubiquitin ligase），将错误折叠蛋白经由泛素化（ubiquitination）标记后，使用ATP水解酶复合物（哺乳动物细胞中的Valosine-containing protein；VCP，亦称为p97）将蛋白质由内质网拉出。
p97利用水解ATP产生之热能，提供运输机制中所需的能量，将ERAD自内质网运送至细胞质。由于蛋白酶体系统（proteasome system）位于细胞质内，因此错误折叠蛋白必须由内质网系统运输回细胞质中，被泛素化后的ERAD再由细胞质的蛋白酶体（proteasome）辨识并将之降解。