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发表在著名国际杂志Nature Chemical Biology上的一篇研究论文中，来自新加坡南洋理工大学的科学家揭示了一种新型分子可以同氨基酸链进行连接，而氨基酸链正是蛋白质的组成部件。当前研究发现仅有三种分子具有上述功能，这对于开发新型药物非常关键，而本文中这种新型分子的关键不同点在于，其工作效率是其它三个分子的10000万倍。
这种新型分子是一种酶类，其是新加坡和东南亚一种药用植物的常见衍生物，这种药用植物在科学界被称为蝶豆或者叫蓝蝴蝶豆，这种植物的花通常被用于制造食用色素，而且该植物也被用作传统的中成药来增强记忆，同时兼具抗抑郁和抗压功能。研究者James Tam表示，我们新发现的名为Butelase-1的酶类可以扮演连接酶的作用，将多肽或者蛋白质进行连接。
这种新型分子或许可以作为一种工具来帮助进行蛋白质生物技术的研究，并且开发新型的多肽及蛋白质制剂，包括抗癌药物等。
目前研究者可以利用工具轻松切割肽类，但是将其进行拼接却非常困难，因为常见的连接酶通常会留下残基，从而影响终产物的效率；Butelase-1连接酶可以帮助我们解释为何在植物中可以实现氨基酸环状链的末端连接，也就是通常所说的大环化合物。
20世纪90年代之前研究人员就发现了环状蛋白质的存在，截至本文研究之前科学家并不清楚环状蛋白质生物合成的机制。这项研究中，研究人员认为，Butelase-1的发现或许可以帮助改变科学界对蛋白质领域的理解，有望未来利用蛋白质来设计新型治疗疾病的药物。
Butelase 1 is an Asx-specific ligase enabling peptide macrocyclization and synthesis.
Giang K T Nguyen, Shujing Wang, Yibo Qiu, Xinya Hemu, Yilong Lian, James P Tam.
Proteases are ubiquitous in nature, whereas naturally occurring peptide ligases, enzymes catalyzing the reverse reactions of proteases, are rare occurrences. Here we describe the discovery of butelase 1, to our knowledge the first asparagine/aspartate (Asx) peptide ligase to be reported. This highly efficient enzyme was isolated from Clitoria ternatea, a cyclic peptide–producing medicinal plant. Butelase 1 shares 71% sequence identity and the same catalytic triad with legumain proteases but does not hydrolyze the protease substrate of legumain. Instead, butelase 1 cyclizes various peptides of plant and animal origin with yields greater than 95%. With Kcat values of up to 17 s−1 and catalytic efficiencies as high as 542,000 M−1 s−1, butelase 1 is the fastest peptide ligase known. Notably, butelase 1 also displays broad specificity for the N-terminal amino acids of the peptide substrate, thus providing a new tool for C terminus–specific intermolecular peptide ligations.
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