爱荷华州立大学的研究人员开发了一种杂合蛋白可使活细胞的双链DNA在特异位点发生断裂，将有可能推动开发出更好的基因替换和基因编码治疗方法。
爱荷华州立大学
遗传学、发育与生物学系助理教授杨兵（bing）和他的同事们通过将两种不同的细菌蛋白进行部分连接而获得一种杂合蛋白。其中一种细菌蛋白称为TAL效应子，它能够识别切割基因的特异性位点，而另一种细菌蛋白是一种核酸酶，能够对DNA链进行切割。
杨希望可以通过类似于同源重组的实验操作，即通过切除或用功能片段置换DNA中有缺陷或不良的部分对基因组进行修饰。杨说他构建的杂合蛋白能够识别几乎所有生物体DNA特异片段。
“这或许使得我们最终能够对植物、动物甚至是人类的基因组进行修饰。”杨说：“它可有效地适用于各种生物体。”
杂合蛋白可结合到研究者希望改变的DNA特殊区段，识别DNA序列找到特殊位点并对它进行切割。通过这种方式将错误或不良的DNA去除，导入正确或是更好的DNA片段。当DNA修复后，好的DNA就插入到了基因中。
一年前伊利诺州立大学植物病理学系副教授Adam Bogdanove领导的研究小组证实TAL效应子可通过一种简单密码与特殊DNA序列结合。杨获悉这一发现后就开始着手他的研究，找到TAL效应核酸酶与DNA结合并进行切割的位点。他的研究发现同时得到了爱荷华州立大学遗传、发育和细胞生物学系Bogdanove和明尼苏达州大学基因组工程中心主管Dan Voytas研究小组的证实。
这种TAL效应核酸酶改进了目前基因组修饰的工具。TAL效应核酸酶生成更快，更廉价，也更容易被设计识别特异的DNA序列。
杨的研究发现最近发表在《Nucleic Acids Research》杂志上。Bogdanove和Voytas的研究沦为也将近日发表于《Genetics》杂志上。
Bogdanove和Voytas同样证实了杂合蛋白的TAL效应子部分可以被定制靶向新的DNA序列。
（生物通：何嫱）
据美国科学促进会8月30日报道，美国爱荷华州立大学研究人员研发出一种杂交蛋白质，其能使活细胞中双链DNA（脱氧核糖核酸）在需要的位置断裂，并可接入需要的功能基因片段。这一成果有望带来更好的个性化基因疗法。
遗传发育与细胞生物学副教授杨冰（音译）及其团队把两种不同细菌的蛋白质拼接在一起，开发出这种杂交蛋白质。其中一种蛋白质称为类转录激活蛋白（transcription activator-like，简称TAL）效应器，它负责寻找需要切断的位点；另一种蛋白质是核酸酶，用以切断DNA链，因此该杂交蛋白称为TAL效应器核酸酶。
切掉有缺陷或不想要的DNA部分，用DNA功能片段来替代，这一过程称为同源重组。杂交蛋白质的工作原理是，类转录激活蛋白先阅读DNA序列，寻找需要切断的特定位点，并在这个特定位点和DNA连接，而后核酸酶蛋白部分就会在连接处切断DNA双链，从而去掉有缺陷的DNA片段，接入所需要的新DNA片断。
一年前爱荷华州立大学植物病理学副教授亚当·博格达伍演示了TAL效应器，非常简捷地在基因片段中接入了一种特殊DNA序列。看见该演示的杨冰据此推断，TAL效应器核酸酶能与DNA结合并切断它，并立即开始着手这一研究工作。
杨冰说，杂交蛋白质可根据不同需要来任意组建，从而实现在任何有机组织的DNA中找出特定位点。TAL效应器核酸酶改进了目前的转基因工具，且成本更低速度更快，识别特定DNA序列时也更加容易。这一突破对多种有机体都有效，有望用来改良植物、动物甚至人类的染色体组。（常丽君）
作者：
2010-9-1