蛋白质相互作用的热力学动态

了解蛋白-蛋白相互作用，需要对它们之间关系的热力学动态进行全面定性。过去，几乎没有可能从实验上来估计残留蛋白熵的变化，它是蛋白联系的自由能变化的一个具有潜在重要性的成分。现在Frederick  等人利用溶液核磁共振光谱发现，名为钙调蛋白（calmodulin）的蛋白质的内部动态的变化在与各种不同的目标域结合时明显不同。这表明，残留蛋白构型熵的变化能对蛋白-配体之间联系的自由能做出明显贡献。