监控蛋白会在各种复杂的环境中发生蛋白折叠，如细胞内部，而当存在结构敏感的光谱信号的时候，以上折叠过程就将变得更加容易。在2008年10月20日出版的《化学与生物学》（Chemistry & Biology）上，来自美国马萨诸塞大学安姆斯特分校（University of Massachusetts-Amherst）的Krishnan和Gierasch发表了他们这方面的最新研究结果。
在封面文章中作者描述了在存在初始链排列的情况下，设计、合成能与细胞可透的联砷荧光素衍生物“FIAsH”（bis-arsenical fluoroscein derivative）结合的交叉链分裂四半胱氨酸（tetra-Cys），并且描述了以上过程的特性。FIAsH是由今年的诺贝尔化学奖得主，华裔科学家钱永健和他的同事们发现的。科学家通过有序β折叠蛋白、细胞视黄醇结合蛋白来验证以上过程，研究人员用半胱氨酸替换了两个初始残基，结果证明，在折叠状态之下，半胱氨酸硫醇能形成一个有效的FIAsH结合区域，但是在未折叠状态下则不行。
因此文章作者认为，这为科学家提供了一种测试细胞内的蛋白质折叠状态的方法，这种四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。（科学网 何宏辉/编译）
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