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来自中科院生物物理研究所的研究人员发表了题为“Structural study of MCPIP1 N-terminal conserved domain reveals a PIN-like RNase”的文章，揭示了一种关键蛋白中保守结构域的结构，并从中详细分析了其催化中心，有助于更深入的RNA降解机制。相关成果公布在国际刊物Nucl. Acids Res.上。
文章的通讯作者是我国著名的分子生物物理与结构生物学家饶子和院士，其研究组主要研究方向是与重要病毒和肿瘤相关的蛋白质结构、功能以及创新药物的研究，今年这一研究组曾接连在Nature Structural & Molecular Biology和PNAS杂志上发表文章，取得了手足口病致病病毒EV71，以及克里米亚-刚果出血热病毒CCHFV的最新发现。
单核细胞趋化蛋白1和2（MCP-1和MCP-2）是20世纪80年代初从兔肺泡巨噬细胞发现的两种肽段，其中MCP-1是单核/巨噬细胞强有力的激活和趋化因子，在机体多种炎症疾病的发生发展过程中起着重要的作用。
06年一组研究人员发现MCP-1与CCR2结合诱导会产生了一种新的转录因子——MCP-诱导蛋白（MCPIP），这种转录因子当时被认为与凋亡的心脏细胞的细胞核有关，有可能成为介入治疗的一种可能的靶体。
经过这些年的研究，MCPIP1被证明在LPS诱导的免疫应答过程中，能作为靶向IL-6和IL-12b mRNAs的RNA酶，扮演了重要角色。这个蛋白N-端部分的一个保守结构域被认为是，负责其RNase活性的部分，但由于缺乏原子级分辨率结构，因此催化机理还不是很清楚。
在这篇文章中，研究人员确定了MCPIP1 N-末端保守RNase结构域的三维晶体结构（分辨率为2.0Å），这个N-端保守结构域的整体结构与pilT N-端结构域，具有高度的结构同源性。
而且研究人员还发现，RNase的催化中心是由几个酸性残基位点组成，并通过其位点同源性突变验证了这些残基的重要性。其中催化中心附近的一个带正电的分支，可能是作为一个RNA底物结合位点，因为其上关键正电荷残基的丙氨酸交换会导致体内MCPIP1的RNase活性消失。
这些关于MCPIP1 N-末端保守结构域的结构，揭示出这一催化中心的详细情况，并有助于更深入的RNA降解机制。
（生物通：张迪）