来自北京大学医学部恶性
肿瘤发病机制及转化研究教育部重点实验室，清华大学生命科学学院等处的研究人员发现肿瘤抑制因子FoxO1是诱导细胞自噬的关键蛋白，其抗癌作用与其诱导自噬功能密切相关，这揭示了抑癌因子抗肿瘤的新机制。这一研究成果公布在国际著名科学杂志《Nature Cell Biology》上。
领导这一研究的是北京大学医学部朱卫国教授，朱教授曾在美国俄亥俄州立大学
癌症研究所，印第安纳大学，以及日本九州大学从事研究工作，2003年回国加入北京大学，2004年获得国家杰出青年基金。这篇文章的第一作者是该实验室赵颖博士。
FoxO1是FOXO家族的重要一员，该蛋白主要调节细胞衰老，细胞周期，代谢及抗肿瘤的作用。传统上认为：FoxO家族蛋白是一类转录因子，通过结合到下游基因启动子而激活一系列重要基因来调节细胞的重要生命过程。
在这篇文章中，朱卫国教授课题组经过多年努力探索，发现FoxO1在细胞浆内起更大作用，即启动另一个重要的生命过程：细胞自噬。他们发现：细胞浆内的FoxO1与组蛋白去乙酰化酶SIRT2结合而保持非活性状态，但在应激情况下FoxO1与SIRT2脱离而变成活化状态的乙酰化FoxO1；该活化状态的FoxO1又特异的结合到一个自噬关键的蛋白ATG7，从而激发了细胞自噬过程。
除此之外，研究人员还从小鼠实验中证实了这种细胞浆内FoxO1引起的自噬是FoxO1抗肿瘤的主要原因之一，同时在
临床肿瘤病人标本中也得到了验证。该发现将表观
遗传修饰的组蛋白去乙酰化酶与细胞自噬以及肿瘤抑制功能有机的联系起来。
朱卫国教授课题组在抗癌研究方面还获得过其它的一些重要成果，比如研究人员曾在国家杰出青年基金、“973”计划等科学基金的资助下，准确把握p53的乙酰化修饰这一前沿领域的突破口进行研究攻克，再次取得可喜进展：发现组蛋白去乙酰化酶抑
制剂可使p53的羧基末端373/382位点的赖氨酸发生乙酰化，并且证明该特异位点的乙酰化导致p53下游重要的靶基因p21激活，进而启动一系列生物学效应。
其实验室成立于2003年。该研究室主要从事DNA甲基化与组蛋白乙酰化对肿瘤细胞的抑癌基因及癌基因的表达及相互作用的研究.另外，从事部分DNA甲基化和细胞衰老的相互关系的研究。
（生物通：万纹）
作者：
2010-6-24