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在大多数例子中，通讯路径包括两种蛋白。第一种蛋白称为组氨酸激酶，接收外部信号，接着它激活第二种蛋白，称为应答调控子（response regulator）。非常关键的是，每个组氨酸激酶只激活适当的应答调控子。不同的组氨酸激酶及应答调控子蛋白在结构上经常非常相似，所以科学家一直想弄清细胞怎样避免路径之间的串扰。
在最新的研究中，美国麻省理工学院的Michael Laub和同事分析了大约200种细菌的基因组，它们具有几百种不同的路径对不同的外部刺激作出响应。营养、抗生素、温度及光能唤起多种响应，包括特殊基因的转录。
根据之前的研究，研究人员总结认为，交互作用的特异性是由组氨酸激酶上的氨基酸以及应答调控子上相应的氨基酸所决定的。为了证实这种理论，研究人员在近1300对蛋白对（组氨酸激酶及其目标应答调控子）中寻找氨基酸共同进化的模式。当蛋白对中的一个蛋白发生变异时，另一个蛋白中的相应氨基酸也发生变异，这称为共同进化，它的作用在于使蛋白对维持着交互作用。
研究人员最终鉴别出了一小组共同进化的氨基酸。通过使目标氨基酸变异，研究人员成功地“重新连接”了5个路径，从而证实了这些氨基酸决定着信号特异性。Laub表示，这样的操作能够使科学家改造细菌，使其在检测到甲苯等污染物时表现出发光等新奇的行为，成为有用的生物传感器。